Студент КГМУ: БХ.Эталоны.Ферменты1.

БХ.Эталоны.Ферменты1.


Тема  Ферменты”                                                    Занятие 1
                                          
Вариант 1.
1. Назовите общие признаки биологических и небиологических катализаторов.
2. Как называется белковая часть сложного фермента? Какую функцию она выполняет?
3. Специфичность фермента, определение, виды.
4. Изоферменты, определение.
5. Аллостерический центр, его функции.

Тема  Ферменты”                                                    Занятие 1
                                         Вариант 2.
1. Назовите признаки ферментов, отличающие их от небиологических катализаторов.
2. Как называется небелковая часть сложного фермента . Укажите функцию, которую он выполняет.
3. Абсолютная специфичность, определение. Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной специфичностью.
4. Лактатдегидрогеназа, какие изоферменты она образует, как построена каждая изоформа?
5. Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов.

Тема  Ферменты”                                                    Занятие 1
                                         Вариант 3.
1. На какие группы по строению делятся ферменты?
2. Как называется небелковая часть сложного фермента прочно связанная с белковой частью.
3. Относительная специфичность, определение. Приведите пример ферментов, обладающих относительной специфичностью действия.
4. Что понимают под активным центром фермента?
5. В чем сущность  гипотезы предсуществующего соответствия?

Тема  Ферменты”                                                    Занятие 1
                                         Вариант 4.
1. Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонентов фермента?
2. Как называется небелковая часть сложного фермента непрочно связанная с белковой частью?
3. Стереохимическая специфичность. Определение. Приведите пример ферментов обладающих стереохимической специфичностью.
4. Назовите участки, входящие в активный центр фермента, их функции.
5. В чем сущность гипотезы “индуцированного соответствия”?
Тема
: “Ферменты”                                                          Занятие 1.
                                                   Эталон 1
1. Ферменты и небиологические катализаторы имеют следующие сходные признаки:
    а) катализируют только энергетически возможные реакции
    б) не расходуются в процессе реакции
    в) не изменяют направление реакции
    г) не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют его  
        наступление
2. Белковая часть сложного фермента называется апоферментом. Она ответственна за активность и специфичность действия фермента.
3. Специфичность – это свойство фермента избирательно катализировать определенный тип реакции. Специфичность бывает абсолютной, отно-сительной и стереохимической.
4. Изоферменты – это молекулярные формы ферментов, возникающие вследствие генетических различий в первичной структуре, присутствующие внутри одного вида, катализирующие одну и ту же реакцию.
5. Аллостерический центр или регуляторный в молекуле фермента пространственно разделен с активным центром, связывающиеся с ним молекулы не похожи по строению, но оказывают влияние на связывание и превращение субстрата в активном центре, изменяя его конформацию.

Тема : “Ферменты”                                                          Занятие 1.
                                                   Эталон 2

1. Признаки, отличающие ферменты от небиологических катализаторов:
    а) Скорость реакций, катализируемых ферментами, намного выше
    б) Обладают высокой специфичностью
    в) Катализируют химические реакции в “мягких” условиях
    г) Являются катализаторами с регулируемой активностью
    д) Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна  концентрации фермента
2. Небелковая часть сложного фермента называется кофактором. Она отвечает за каталитическую функцию фермента.
3. Абсолютная специфичность – это свойство фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует превращение только мочевины.
4. ЛДГ состоит из четырех субъединиц двух разных типов Н и М. Активный фермент можно представить в виде пяти изоформ, следующих комбинаций: ЛДГ1 – Н4, ЛДГ2  – Н3М, ЛДГ3 – Н2М2 , ЛДГ4 – НМ3 и ЛДГ5 – М4
5. Механизм действия ферментов объясняют гипотезой Фишера ( “ключа и замка ”), и вторая гипотеза – Кошланда, или индуцированного соот-ветствия.
Тема
: “Ферменты”                                                          Занятие 1.
                                                   Эталон 3
1. По строению ферменты делятся на две группы: простые и сложные.
2. Небелковая часть сложного фермента, прочно связанная с апоферментом, называется простетической группой.
3. Относительная специфичность – это свойство фермента действовать на отдельные связи определенной группы субстратов. Например, пищеварительные ферменты пепсин, трипсин – специфичны по отношению к пептидным связям.
4. Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в  молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное взаимодействие ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.
5. По гипотезе Фишера, фермент является жесткой структурой, активный центр которого представляет собой слепок субстрата. Если субстрат подходит к активному центру, как ключ к замку, то реакция произойдет.

Тема : “Ферменты”                                                          Занятие 1.
                                                   Эталон 4
1. Комплекс, состоящий из белкового и небелкового компонентов фермента, называется холоферментом.
2. Небелковая часть сложного фермента, легко отделяемая от апофермента, называется коферментом.
3. Стереохимическая специфичность – свойство фермента катализировать превращение только одного стереоизомера. Например, фумаратдегидратаза катализирует превращение только фумарата, но не его стереоизомера – малеиновой кислоты.
4. В активном центре условно различают так называемый каталитический участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом, и субстратный центр, который обеспечивает присоединение субстрата.
5. По гипотезе Кошланда, молекула фермента гибкая, конформация фермента и его активного центра изменяются при присоединении субстрата, активный центр под влиянием субстрата принимает соответствующую форму в момент присоединения ( отсюда и название гипотезы “вынужденного” или индуцированного соответствия).